Différences entre versions de « Acides aminés protéinogènes »

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Version du 31 mars 2019 à 03:08

Un acide aminé protéinogène est un acide aminé incorporé dans les protéines lors de la traduction de l'ARN messager par les ribosomes1. Il existe en tout 22 acides aminés protéinogènes, ce qualificatif étant forgé à partir de racines grecques signifiant précisément « qui donne naissance aux protéines ». Parmi ceux-ci, 20 acides aminés, dits acides aminés standards, sont codés directement par un codon de l'ADN nucléaire. Deux autres acides aminés protéinogènes sont codés indirectement par des codons-stop qui sont recodés en codons d'acides aminés en présence de séquences d'insertion particulières, appelées élément SECIS pour la sélénocystéine et élément PYLIS pour la pyrrolysine. La pyrrolysine n'est présente que dans les protéines de certaines archées méthanogènes, de sorte que les eucaryotes et les bactéries n'utilisent que 21 acides aminés protéinogènes.

Bien qu'elle présente une chaîne latérale identique à celle de la méthionine, la N-formylméthionine est parfois considérée comme un 23e acide aminé protéinogène car, chez les procaryotes ainsi que dans les mitochondries et les chloroplastes des eucaryotes, c'est elle qui est incorporée par les ribosomes à la place de la méthionine au début des chaînes polypeptidiques lors de la traduction de l'ARN messager ; ce résidu est souvent éliminé par la suite par modification post-traductionnelle de la protéine néoformée2. Diagramme organisant les 20 acides aminés protéinogènes standard de la biochimie, hormis la pyrrolysine et la sélénocystéine.

Le corps humain est capable de synthétiser 12 des 21 acides aminés protéinogènes qu'il utilise, tandis que neuf d'entre eux, dits acides aminés essentiels, doivent lui être apportés par l'alimentation : histidine, isoleucine, leucine, lysine, méthionine, phénylalanine, thréonine, tryptophane et valine.

En revanche, les acides aminés non protéinogènes peuvent être incorporés dans les protéines au cours de modifications post-traductionnelles, comme le γ-carboxyglutamate ou l'hydroxyproline, voire être totalement absents des protéines, comme l'acide γ-aminobutyrique ou la DOPA.

Structure des acides aminés protéinogènes

La planche ci-dessous présente la structure non ionisée des 22 acides aminés protéinogènes ; en solution aqueuse à pH physiologique, les fonctions carboxyle –COOH et amine Modèle:Fchim sont ionisées en carboxylate –COO– et ammonium Modèle:Fchim, les espèces chimiques correspondantes sont des zwitterions.

Modèle:Acides aminés

Propriétés chimiques

Le tableau ci-dessous résume les principales propriétés chimiques des acides aminés protéinogènes et de leur chaîne latérale. Les valeurs proposées pour le point isoélectrique et les constantes d'acidité sont celles de l'université de Calgary en Alberta.

Acide aminé Abrév. Masse (Da) pI Rayon
de van der
Waals 		pKa1
(α-COOH) 		pKa2
(α-+NH3) 		Chaîne latérale
pKR Structure Nature
Alanine A Ala 89,09404 6,00 67 2,34 9,60 Modèle:Fchim Hydrophobe
Arginine R Arg 174,20274 10,76 148 2,17 9,04 12,48 Modèle:Fchim–[[Guanidine|Modèle:Fchim]] Polaire, très basique
Asparagine N Asn 132,11904 5,41 96 2,02 8,80 Modèle:Fchim Polaire
Aspartate D Asp 133,10384 2,77 91 1,88 9,60 3,65 Modèle:Fchim Polaire, acide
Cystéine C Cys 121,15404 5,07 86 1,96 10,70 8,33 Modèle:Fchim Hydrophobe<ref name="10.1111/j.1432-1033.1968.tb19535.x">La cystéine est une molécule polaire, cependant les résidus de cystéine des protéines sont souvent impliqués dans des interactions hydrophobes et assurent de ce fait une fonction biochimique essentiellement apolaire :
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