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| ! [[Cystéine]] | | ! [[Cystéine]] |
| | C || Cys || 121,15404 || 5,07 | | | C || Cys || 121,15404 || 5,07 |
− | |86|| 1,96 || 10,70 || 8,33 || align="left" | {{fchim|–CH|2|SH}} || align="left" | [[Hydrophobe]]<ref name="10.1111/j.1432-1033.1968.tb19535.x">La [[cystéine]] est une [[molécule]] [[Polarité (chimie)|polaire]], cependant les [[Résidu (biochimie)|résidus]] de cystéine des [[protéine]]s sont souvent impliqués dans des interactions [[hydrophobe]]s et assurent de ce fait une fonction biochimique essentiellement apolaire :<br> | + | |86|| 1,96 || 10,70 || 8,33 || align="left" | {{fchim|–CH|2|SH}} || align="left" | [[Hydrophobe]]<ref name="10.1111/j.1432-1033.1968.tb19535.x">La [[cystéine]] est une [[molécule]] [[Polarité (chimie)|polaire]], cependant les [[Résidu (biochimie)|résidus]] de cystéine des [[protéine]]s sont souvent impliqués dans des interactions [[hydrophobe]]s et assurent de ce fait une fonction biochimique essentiellement apolaire :<br>, faiblement [[acide]] |
− | faiblement [[acide]] | |
| |- | | |- |
| ! [[Acide glutamique|Glutamate]] | | ! [[Acide glutamique|Glutamate]] |
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| ! [[Tyrosine]] | | ! [[Tyrosine]] |
| | Y || Tyr || 10,07 || 9,7 – 10,1 | | | Y || Tyr || 10,07 || 9,7 – 10,1 |
− | |}
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− | == Expression génétique ==
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− | Le tableau ci-dessous présente les [[codon]]s d'[[Acide ribonucléique messager|ARN messager]] correspondant à chacun des {{unité|22|acides}} aminés protéinogènes. Les valeurs relatives à l'abondance relative des acides aminés dans les protéines varient légèrement suivant les espèces et les bases de données utilisées. Elles sont données ici à titre indicatif.
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− | {| class="wikitable sortable" style="text-align:center"
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− | |-
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− | ! Acide aminé
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− | ! colspan=2 | Abrév.
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− | ! [[Codon]](s) d'[[Acide ribonucléique messager|ARN messager]]
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− | ! Occurrence dans<br>les [[protéine]]s
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− | ! Occurrence chez<br>les [[vertébrés]]
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− | ! Essentiel<br>chez l'homme
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− | |-
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− | ! [[Alanine]]
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− | | A || Ala || align="left" | GCU, GCC, GCA, GCG || 9,0 % || 7,4 % || Non
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− | |-
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− | ! [[Arginine]]
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− | | R || Arg || align="left" | CGU, CGC, CGA, CGG, AGA, AGG || 4,7 % || 4,2 % || Selon les cas
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− | |-
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− | ! [[Asparagine]]
| |
− | | N || Asn || align="left" | AAU, AAC || 4,4 % || 4,4 % || Non
| |
− | |-
| |
− | ! [[Acide aspartique|Aspartate]]
| |
− | | D || Asp || align="left" | GAU, GAC || 5,5 % || 5,9 % || Non
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− | |-
| |
− | ! [[Cystéine]]
| |
− | | C || Cys || align="left" | UGU, UGC || 2,8 % || 3,3 % || Selon les cas
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− | |-
| |
− | ! [[Acide glutamique|Glutamate]]
| |
− | | E || Glu || align="left" | GAA, GAG || 6,2 % || 5,8 % || Selon les cas
| |
− | |-
| |
− | ! [[Glutamine]]
| |
− | | Q || Gln || align="left" | CAA, CAG || 3,9 % || 3,7 % || Non
| |
− | |-
| |
− | ! [[Glycine (acide aminé)|Glycine]]
| |
− | | G || Gly || align="left" | GGU, GGC, GGA, GGG || 7,5 % || 7,4 % || Non
| |
− | |-
| |
− | ! [[Histidine]]
| |
− | | H || His || align="left" | CAU, CAC || 2,1 % || 2,9 % || Oui
| |
− | |-
| |
− | ! [[Isoleucine]]
| |
− | | I || Ile || align="left" | AUU, AUC, AUA || 4,6 % || 3,8 % || Oui
| |
− | |-
| |
− | ! [[Leucine]]
| |
− | | L || Leu || align="left" | UUA, UUG, CUU, CUC, CUA, CUG || 7,5 % || 7,6 % || Oui
| |
− | |-
| |
− | ! [[Lysine]]
| |
− | | K || Lys || align="left" | AAA, AAG || 7,0 % || 7,2 % || Oui
| |
− | |-
| |
− | ! [[Méthionine]]
| |
− | | M || Met || align="left" | AUG || 1,7 % || 1,8 % || Oui
| |
− | |-
| |
− | ! [[Phénylalanine]]
| |
− | | F || Phe || align="left" | UUU, UUC || 3,5 % || 4,0 % || Oui
| |
− | |-
| |
− | ! [[Proline]]
| |
− | | P || Pro || align="left" | CCU, CCC, CCA, CCG || 4,6 % || 5,0 % || Non
| |
− | |-
| |
− | ! [[Pyrrolysine]]
| |
− | | O || Pyl || align="left" | UAG avec [[élément PYLIS]] || — || — || —
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− | |-
| |
− | ! [[Sélénocystéine]]
| |
− | | U || Sel || align="left" | UGA avec [[élément SECIS]] || — || — || Non
| |
− | |-
| |
− | ! [[Sérine]]
| |
− | | S || Ser || align="left" | UCU, UCC, UCA, UCG, AGU, AGC || 7,1 % || 8,1 % || Non
| |
− | |-
| |
− | ! [[Thréonine]]
| |
− | | T || Thr || align="left" | ACU, ACC, ACA, ACG || 6,0 % || 6,2 % || Oui
| |
− | |-
| |
− | ! [[Tryptophane]]
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− | | W || Trp || align="left" | UGG || 1,1 % || 1,3 % || Oui
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− | |-
| |
− | ! [[Tyrosine]]
| |
− | | Y || Tyr || align="left" | UAU, UAC || 3,5 % || 3,3 % || Selon les cas
| |
− | |-
| |
− | ! [[Valine]]
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− | | V || Val || align="left" | GUU, GUC, GUA, GUG || 6,9 % || 6,8 % || Oui
| |
− | |-
| |
− | ! [[Codon-stop]]
| |
− | | – || Term || align="left" | UAA, UAG, UGA || — || — || —
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− | |}
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− | == Fonctions biochimiques ==
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− | Le tableau ci-dessous propose une brève description des {{unité|22|acides}} aminés classés en fonction des codes et abréviations spécifiés par le comité de nomenclature commun [[Union internationale de chimie pure et appliquée|IUPAC]] - [[Union internationale de biochimie et de biologie moléculaire|IUBMB]] :
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− | {| class="wikitable"
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− | |- align="center"
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− | ! colspan="2" | Abrév.
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− | ! Structure
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− | ! Description sommaire
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− | |-
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− | ! A
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− | | Ala
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− | | [[Fichier:L-Alanin - L-Alanine.svg|droite|x60px]]
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− | | '''[[Alanine]]''' — Abondante et polyvalente. Plus rigide que la [[Glycine (acide aminé)|glycine]], mais assez petite pour ne présenter qu'un [[encombrement stérique]] limité pour la conformation de la protéine. Ses [[Résidu (biochimie)|résidus]] peuvent se trouver aussi bien dans le cœur [[hydrophobe]] qu'à la surface [[hydrophile]] des protéines.
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− | |-
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− | ! B
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− | | Asx
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− | |
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− | | '''[[Asparagine]]''' ou '''[[Acide aspartique|aspartate]]'''.
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− | |-
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− | ! C
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− | | Cys
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− | | [[Fichier:L-Cystein - L-Cysteine.svg|droite|x60px]]
| |
− | | '''[[Cystéine]]''' — L'[[atome]] de [[soufre]] de la [[chaîne latérale]] se lie facilement aux [[ion]]s [[métal]]liques. En milieu [[Réducteur (chimie)|réducteur]], deux [[Résidu (biochimie)|résidus]] de cystéine peuvent former un [[pont disulfure]] en donnant une molécule de [[cystine]], ce qui stabilise la [[structure tertiaire]]. On trouve de tels ponts disulfure dans des protéines agissant dans les environnements extrêmes, comme les [[Enzyme digestive|enzymes digestives]] telles que la [[pepsine]] et la [[chymotrypsine]], ainsi que des protéines structurelles telles que la [[kératine]]. On trouve également de tels ponts disulfure dans les protéines trop petites pour maintenir leur [[État natif (biochimie)|état natif]] sans leur assistance, comme l'[[insuline]], ou dans les protéines qui ne possèdent pas véritablement de cœur [[hydrophobe]], comme la [[Ribonucléase pancréatique bovine|{{nobr|ribonucléase A}}]].
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− | |-
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− | ! D
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− | | Asp
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− | | [[Fichier:L-Asparaginsäure - L-Aspartic acid.svg|droite|x60px]]
| |
− | | '''[[Acide aspartique|Aspartate]]''' — Semblable au [[Acide glutamique|glutamate]], sa [[chaîne latérale]] porte un [[Groupe fonctionnel|groupe]] [[hydrophile]] [[acide]] fortement [[Charge électrique|chargé]] négativement. Cet acide aminé est généralement situé sur la surface de la protéine, ce qui contribue à sa [[solubilité]] dans l'eau. Ce [[Résidu (biochimie)|résidu]] se lie à des [[molécule]]s ou à des [[ion]]s chargés positivement, ce qui est souvent mis à profit par les [[enzyme]]s pour se lier à des ions [[métal]]liques. Lorsqu'il est situé à l'intérieur de la protéine, l'aspartate forme généralement une liaison saline avec un résidu d'[[arginine]] ou de [[lysine]].
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− | |-
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− | ! E
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− | | Glu
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− | | [[Fichier:L-Glutaminsäure - L-Glutamic acid.svg|droite|x60px]]
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− | | '''[[Acide glutamique|Glutamate]]''' — Semblable à l'[[Acide aspartique|aspartate]], mais avec une [[chaîne latérale]] légèrement plus longue et flexible.
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− | |-
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− | ! F
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− | | Phe
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− | | [[Fichier:L-Phenylalanin - L-Phenylalanine.svg|droite|x60px]]
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− | | '''[[Phénylalanine]]''' — [[Acide aminé essentiel|Essentielle]] pour l'[[Homo sapiens|homme]], elle présente un [[Groupe fonctionnel|groupe]] [[Composé aromatique|aromatique]] [[phényle]] à l'extrémité de sa [[chaîne latérale]]. Il s'agit d'un [[Résidu (biochimie)|résidu]] volumineux et [[hydrophobe]], plutôt présent à l'intérieur des protéines. La phénylalanine peut être convertie en [[tyrosine]] par [[hydroxylation]].
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− | |-
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− | ! G
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− | | Gly
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− | | [[Fichier:Glycin - Glycine.svg|droite|x60px]]
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− | | '''[[Glycine (acide aminé)|Glycine]]''' — Avec une [[chaîne latérale]] réduite à un [[atome]] d'[[hydrogène]], c'est le plus simple et le plus petit des acides aminés, et le seul acide aminé protéinogène [[Chiralité (chimie)|non chiral]]. Il ajoute de la flexibilité aux [[Polypeptide|chaînes polypeptidiques]]. Il peut s'insérer dans les espaces les plus étroits, ce qui permet notamment les structures compactes observées par exemple dans les triples hélices du [[collagène]].
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− | |-
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− | ! H
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− | | His
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− | | [[Fichier:L-Histidin - L-Histidine.svg|droite|x60px]]
| |
− | | '''[[Histidine]]''' — [[Acide aminé essentiel|Essentielle]] pour l'[[Homo sapiens|homme]], elle présente un [[Groupe fonctionnel|groupe]] [[imidazole]] situé à l'extrémité de sa [[chaîne latérale]] et dont l'[[atome]] d'[[azote]] est [[Protonation|protoné]] même en milieu légèrement [[acide]]. Ce [[Résidu (biochimie)|résidu]] intervient dans de nombreuses protéines comme mécanisme régulateur pour en modifier la conformation et le fonctionnement en milieu acide tel qu'observé dans les [[endosome]]s et les [[lysosome]]s, induisant le changement conformationnel de certaines [[enzyme]]s. Cet acide aminé demeure cependant relativement rare dans les protéines.
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− | |-
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− | ! I
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− | | Ile
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− | | [[Fichier:L-Isoleucin - L-Isoleucine.svg|droite|x60px]]
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− | | '''[[Isoleucine]]''' — [[Acide aminé essentiel|Essentielle]] pour l'[[Homo sapiens|homme]], elle présente une [[chaîne latérale]] [[aliphatique]]. Elle forme des [[Résidu (biochimie)|résidus]] [[hydrophobe]]s qui jouent un rôle important dans le [[repliement des protéines]] et tendent à occuper l'intérieur de leur structure tridimensionnelle. L'isoleucine contient un second carbone asymétrique en position β. Seul l'isomère (2''S'', 3''S'') est présent dans les protéines.
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− | |-
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− | ! J
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− | | Xle
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− | | '''[[Leucine]]''' ou '''[[isoleucine]]'''.
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− | |-
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− | ! K
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− | | Lys
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− | | [[Fichier:L-Lysin - L-Lysine.svg|droite|x60px]]
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− | | '''[[Lysine]]''' — [[Acide aminé essentiel|Essentielle]] pour l'[[Homo sapiens|homme]], elle est fonctionnellement semblable à l'[[arginine]]. Sa une longue [[chaîne latérale]] flexible est terminée par une [[charge électrique]] positive, ce qui convient à la fixation de molécules chargées négativement. C'est par exemple le cas des protéines qui se lient aux [[Acide nucléique|acides nucléiques]] que sont l'[[Acide désoxyribonucléique|ADN]] et l'[[Acide ribonucléique|ARN]]. Les [[Résidu (biochimie)|résidus]] de lysine tendent à se trouver à la surface des protéines ; lorsqu'ils se trouvent à l'intérieur, ils forment généralement des liaisons salines avec des résidus d'[[Acide aspartique|aspartate]] et de [[Acide glutamique|glutamate]]. Il existe de nombreux dérivés de la lysine formés au cours de [[Modification post-traductionnelle|modifications post-traductionnelles]] des protéines.
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− | |-
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− | ! L
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− | | Leu
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− | | [[Fichier:L-Leucin - L-Leucine.svg|droite|x60px]]
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− | | '''[[Leucine]]''' — [[Acide aminé essentiel|Essentielle]] pour l'[[Homo sapiens|homme]], elle présente une [[chaîne latérale]] [[aliphatique]]. Elle forme des [[Résidu (biochimie)|résidus]] [[hydrophobe]]s qui jouent un rôle important dans le [[repliement des protéines]] et tendent à occuper l'intérieur de leur structure tridimensionnelle.
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− | |-
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− | ! M
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− | | Met
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− | | [[Fichier:L-Methionin - L-Methionine.svg|droite|x60px]]
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− | | '''[[Méthionine]]''' — [[Acide aminé essentiel|Essentiel]] pour l'[[Homo sapiens|homme]], c'est toujours le premier acide aminé incorporé dans les protéines, dont il est parfois retiré lors de [[Modification post-traductionnelle|modifications post-traductionnelles]]. Sa [[chaîne latérale]] contient un [[atome]] de [[soufre]] portant un [[Groupe fonctionnel|groupe]] [[méthyle]] qui peut être mobilisé dans certaines réactions [[Métabolisme|métaboliques]].
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− | |-
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− | ! N
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− | | Asn
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− | | [[Fichier:L-Asparagin - L-Asparagine.svg|droite|x60px]]
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− | | '''[[Asparagine]]''' — Semblable à l'[[Acide aspartique|aspartate]], mais avec un [[Groupe fonctionnel|groupe]] [[amide]] {{fchim|–CONH|2}} à la place du [[carboxyle]] –COOH terminal de la [[chaîne latérale]].
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− | |-
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− | ! O
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− | | Pyl
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− | | [[Fichier:Pyrrolysine.svg|droite|x60px]]
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− | | '''[[Pyrrolysine]]''' — Apparentée à la [[lysine]] mais avec un [[Groupe fonctionnel|groupe]] [[azoline]] à l'extrémité de sa [[chaîne latérale]], elle n'est présente que dans certaines [[enzyme]]s liées au [[métabolisme méthanogène]] de certaines [[Archaea|archées]]. Elle est codée indirectement par le [[codon-stop]] UAG ''Ambre'' en présence d'un [[Élément PYLIS|{{nobr|élément {{Abréviation|PYLIS|Pyrrolysine Insertion Sequence}}}}]] en aval de ce codon.
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− | |-
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− | ! P
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− | | Pro
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− | | [[Fichier:L-Prolin - L-Proline.svg|droite|x60px]]
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− | | '''[[Proline]]''' — Avec leur [[amine secondaire]] [[Composé cyclique|intracyclique]], les [[Résidu (biochimie)|résidus]] de proline sont rigides et présentent une géométrie différente de celle de tous les autres acides aminés protéinogènes. Pour cette raison, la proline termine généralement les [[Structure secondaire|structures secondaires]] telles que les [[Hélice alpha|{{nobr|hélices α}}]] et les [[Feuillet bêta|{{nobr|feuillets β}}]]. Elle est abondante dans le [[collagène]] sous forme d'[[hydroxyproline]], obtenue par [[modification post-traductionnelle]].
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− | |-
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− | ! Q
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− | | Gln
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− | | [[Fichier:L-Glutamin - L-Glutamine.svg|droite|x60px]]
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− | | '''[[Glutamine]]''' — Semblable au [[Acide glutamique|glutamate]], mais avec un [[Groupe fonctionnel|groupe]] [[amide]] {{fchim|–CONH|2}} à la place du [[carboxyle]] –COOH terminal de la [[chaîne latérale]].
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− | |-
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− | ! R
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− | | Arg
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− | | [[Fichier:L-Arginin - L-Arginine.svg|droite|x60px]]
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− | | '''[[Arginine]]''' — Fonctionnellement semblable à la [[lysine]], elle présente une longue [[chaîne latérale]] flexible terminée par un [[Groupe fonctionnel|groupe]] [[guanidine]] portant une [[charge électrique]] positive, ce qui convient à la fixation de molécules chargées négativement. C'est par exemple le cas des protéines qui se lient aux [[Acide nucléique|acides nucléiques]] que sont l'[[Acide désoxyribonucléique|ADN]] et l'[[Acide ribonucléique|ARN]]. Les [[Résidu (biochimie)|résidus]] d'arginine tendent à se trouver à la surface des protéines ; lorsqu'ils se trouvent à l'intérieur, ils forment généralement des liaisons salines avec des résidus d'[[Acide aspartique|aspartate]] et de [[Acide glutamique|glutamate]].
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− | |-
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− | ! S
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− | | Ser
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− | | [[Fichier:L-Serin - L-Serine.svg|droite|x60px]]
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− | | '''[[Sérine]]''' — Fonctionnellement semblable à la [[thréonine]], elle présente une petite [[chaîne latérale]] terminée par un [[Groupe fonctionnel|groupe]] [[hydroxyle]] –OH, dont l'[[atome]] d'[[hydrogène]] est [[Labilité|labile]], de sorte que ce [[Résidu (biochimie)|résidu]] intervient souvent comme donneur d'hydrogène dans les [[enzyme]]s. La sérine est très [[hydrophile]] et se trouve par conséquent préférentiellement à la surface des protéines solubles.
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− | |-
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− | ! T
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− | | Thr
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− | | [[Fichier:L-Threonin - L-Threonine.svg|droite|x60px]]
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− | | '''[[Thréonine]]''' — [[Acide aminé essentiel|Essentiel]] pour l'[[Homo sapiens|homme]], cet acide aminé présente une [[chaîne latérale]] terminée par un [[Groupe fonctionnel|groupe]] [[hydroxyle]] –OH, dont l'[[atome]] d'[[hydrogène]] est [[Labilité|labile]], de sorte que ce [[Résidu (biochimie)|résidu]] intervient souvent comme donneur d'hydrogène dans les [[enzyme]]s. La thréonine est très [[hydrophile]] et se trouve par conséquent préférentiellement à la surface des protéines solubles. Elle contient un second carbone asymétrique en position β. Seul l'isomère (2''S'', 3''R'') est présent dans les protéines.
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− | |-
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− | ! U
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− | | Sec
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− | | [[Fichier:L-Selenocysteine.svg|droite|x60px]]
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− | | '''[[Sélénocystéine]]''' — [[Analogue structurel]] de la [[cystéine]] dans lequel un [[atome]] de [[sélénium]] remplace l'atome de [[soufre]], la sélénocystéine présente un [[Constante d'acidité|p''K''<sub>a</sub>]] et un [[potentiel d'oxydoréduction]] plus faibles que ceux de la cystéine, ce qui convient bien aux protéines [[antioxydant]]es<ref name="10.1002/bip.21581">
| |
− | {{Article
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− | | langue = en
| |
− | | nom1 = Byung Jin Byun et Young Kee Kang
| |
− | | titre = Conformational preferences and p''K''<sub>a</sub> value of selenocysteine residue
| |
− | | périodique = Biopolymers
| |
− | | volume = 95
| |
− | | numéro = 5
| |
− | | jour =
| |
− | | mois = mai
| |
− | | année = 2011
| |
− | | pages = 345-353
| |
− | | url texte = http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1002/bip.21581/abstract
| |
− | | consulté le = 19 juillet 2015
| |
− | | doi = 10.1002/bip.21581
| |
− | | pmid = 21213257
| |
− | | pmc =
| |
− | }}</ref>
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− | |-
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− | ! V
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− | | Val
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− | | [[Fichier:L-Valin - L-Valine.svg|droite|x60px]]
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− | | '''[[Valine]]''' — [[Acide aminé essentiel|Essentielle]] pour l'[[Homo sapiens|homme]], elle présente une [[chaîne latérale]] [[aliphatique]]. Il forme des [[Résidu (biochimie)|résidus]] [[hydrophobe]]s qui jouent un rôle important dans le [[repliement des protéines]] et tendent à occuper l'intérieur de leur structure tridimensionnelle.
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− | |-
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− | ! W
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− | | Trp
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− | | [[Fichier:L-Tryptophan - L-Tryptophan.svg|droite|x60px]]
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− | | '''[[Tryptophane]]''' — [[Acide aminé essentiel|Essentielle]] pour l'[[Homo sapiens|homme]], elle présente un [[Groupe fonctionnel|groupe]] [[Composé aromatique|aromatique]] [[indole]] à l'extrémité de sa [[chaîne latérale]]. Il s'agit d'un [[Résidu (biochimie)|résidu]] volumineux et [[hydrophobe]], plutôt présent à l'intérieur des protéines. Ses [[Résidu (biochimie)|résidus]] présentent une [[fluorescence]] [[Solvatochromisme|solvatochrome]]. C'est un [[Précurseur (chimie)|précurseur]] de la [[sérotonine]].
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− | |-
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− | ! X
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− | | Xaa
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− | |
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− | | Indique la présence d'un acide aminé indéterminé.
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− | |-
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− | ! Y
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− | | Tyr
| |
− | | [[Fichier:L-Tyrosin - L-Tyrosine.svg|droite|x66px]]
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− | | '''[[Tyrosine]]''' — Dérivée de la [[phénylalanine]] par [[hydroxylation]], la tyrosine présente un [[Groupe fonctionnel|groupe]] [[Composé aromatique|aromatique]] [[Phénol (groupe)|phénol]] à l'extrémité de sa [[chaîne latérale]]. Il s'agit d'un [[Résidu (biochimie)|résidu]] volumineux. C'est un [[Précurseur (chimie)|précurseur]] de la [[mélanine]], de l'[[adrénaline]] et des [[Hormone thyroïdienne|hormones thyroïdiennes]]. Elle est également [[Fluorescence|fluorescente]], bien que cette fluorescence soit généralement interrompue par transfert d'énergie à des résidus de [[tryptophane]].
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− | |-
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− | ! Z
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− | | Glx
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− | |
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− | | '''[[Acide glutamique|Glutamate]]''' ou '''[[glutamine]]'''.
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