Différences entre versions de « Acides aminés protéinogènes »

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! [[Tyrosine]]
 
! [[Tyrosine]]
 
| Y || Tyr || 10,07 || 9,7 – 10,1
 
| Y || Tyr || 10,07 || 9,7 – 10,1
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== Expression génétique ==
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Le tableau ci-dessous présente les [[codon]]s d'[[Acide ribonucléique messager|ARN messager]] correspondant à chacun des {{unité|22|acides}} aminés protéinogènes. Les valeurs relatives à l'abondance relative des acides aminés dans les protéines varient légèrement suivant les espèces et les bases de données utilisées. Elles sont données ici à titre indicatif.
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{| class="wikitable sortable" style="text-align:center"
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! Acide aminé
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! colspan=2 | Abrév.
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! [[Codon]](s) d'[[Acide ribonucléique messager|ARN messager]]
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! Occurrence dans<br>les [[protéine]]s
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! Occurrence chez<br>les [[vertébrés]]
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! Essentiel<br>chez l'homme
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! [[Alanine]]
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| A || Ala || align="left" | GCU, GCC, GCA, GCG || 9,0 % || 7,4 % || Non
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! [[Arginine]]
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| R || Arg || align="left" | CGU, CGC, CGA, CGG, AGA, AGG || 4,7 % || 4,2 % || Selon les cas
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! [[Asparagine]]
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| N || Asn || align="left" | AAU, AAC          || 4,4 % || 4,4 % || Non
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! [[Acide aspartique|Aspartate]]
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| D || Asp || align="left" | GAU, GAC          || 5,5 % || 5,9 % || Non
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! [[Cystéine]]
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| C || Cys || align="left" | UGU, UGC          || 2,8 % || 3,3 % || Selon les cas
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! [[Acide glutamique|Glutamate]]
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| E || Glu || align="left" | GAA, GAG          || 6,2 % || 5,8 % || Selon les cas
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! [[Glutamine]]
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| Q || Gln || align="left" | CAA, CAG          || 3,9 % || 3,7 % || Non
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! [[Glycine (acide aminé)|Glycine]]
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| G || Gly || align="left" | GGU, GGC, GGA, GGG || 7,5 % || 7,4 % || Non
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! [[Histidine]]
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| H || His || align="left" | CAU, CAC          || 2,1 % || 2,9 % || Oui
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|-
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! [[Isoleucine]]
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| I || Ile || align="left" | AUU, AUC, AUA      || 4,6 % || 3,8 % || Oui
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|-
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! [[Leucine]]
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| L || Leu || align="left" | UUA, UUG, CUU, CUC, CUA, CUG || 7,5 % || 7,6 % || Oui
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|-
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! [[Lysine]]
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| K || Lys || align="left" | AAA, AAG          || 7,0 % || 7,2 % || Oui
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! [[Méthionine]]
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| M || Met || align="left" | AUG                || 1,7 % || 1,8 % || Oui
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! [[Phénylalanine]]
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| F || Phe || align="left" | UUU, UUC          || 3,5 % || 4,0 % || Oui
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! [[Proline]]
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| P || Pro || align="left" | CCU, CCC, CCA, CCG || 4,6 % || 5,0 % || Non
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! [[Pyrrolysine]]
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| O || Pyl || align="left" | UAG avec [[élément PYLIS]] || — || — || —
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! [[Sélénocystéine]]
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| U || Sel || align="left" | UGA avec [[élément SECIS]] || — || — || Non
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! [[Sérine]]
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| S || Ser || align="left" | UCU, UCC, UCA, UCG, AGU, AGC || 7,1 % || 8,1 % || Non
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|-
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! [[Thréonine]]
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| T || Thr || align="left" | ACU, ACC, ACA, ACG || 6,0 % || 6,2 % || Oui
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|-
 +
! [[Tryptophane]]
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| W || Trp || align="left" | UGG                || 1,1 % || 1,3 % || Oui
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|-
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! [[Tyrosine]]
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| Y || Tyr || align="left" | UAU, UAC          || 3,5 % || 3,3 % || Selon les cas
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|-
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! [[Valine]]
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| V || Val || align="left" | GUU, GUC, GUA, GUG || 6,9 % || 6,8 % || Oui
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|-
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! [[Codon-stop]]
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| – || Term || align="left" | UAA, UAG, UGA      || — || — || —
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|}
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== Fonctions biochimiques ==
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Le tableau ci-dessous propose une brève description des {{unité|22|acides}} aminés classés en fonction des codes et abréviations spécifiés par le comité de nomenclature commun [[Union internationale de chimie pure et appliquée|IUPAC]] - [[Union internationale de biochimie et de biologie moléculaire|IUBMB]] :
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{| class="wikitable"
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|- align="center"
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! colspan="2" | Abrév.
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! Structure
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! Description sommaire
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! A
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| Ala
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| [[Fichier:L-Alanin - L-Alanine.svg|droite|x60px]]
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| '''[[Alanine]]''' — Abondante et polyvalente. Plus rigide que la [[Glycine (acide aminé)|glycine]], mais assez petite pour ne présenter qu'un [[encombrement stérique]] limité pour la conformation de la protéine. Ses [[Résidu (biochimie)|résidus]] peuvent se trouver aussi bien dans le cœur [[hydrophobe]] qu'à la surface [[hydrophile]] des protéines.
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! B
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| Asx
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| '''[[Asparagine]]''' ou '''[[Acide aspartique|aspartate]]'''.
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| Cys
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| [[Fichier:L-Cystein - L-Cysteine.svg|droite|x60px]]
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| '''[[Cystéine]]''' — L'[[atome]] de [[soufre]] de la [[chaîne latérale]] se lie facilement aux [[ion]]s [[métal]]liques. En milieu [[Réducteur (chimie)|réducteur]], deux [[Résidu (biochimie)|résidus]] de cystéine peuvent former un [[pont disulfure]] en donnant une molécule de [[cystine]], ce qui stabilise la [[structure tertiaire]]. On trouve de tels ponts disulfure dans des protéines agissant dans les environnements extrêmes, comme les [[Enzyme digestive|enzymes digestives]] telles que la [[pepsine]] et la [[chymotrypsine]], ainsi que des protéines structurelles telles que la [[kératine]]. On trouve également de tels ponts disulfure dans les protéines trop petites pour maintenir leur [[État natif (biochimie)|état natif]] sans leur assistance, comme l'[[insuline]], ou dans les protéines qui ne possèdent pas véritablement de cœur [[hydrophobe]], comme la [[Ribonucléase pancréatique bovine|{{nobr|ribonucléase A}}]].
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! D
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| Asp
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| [[Fichier:L-Asparaginsäure - L-Aspartic acid.svg|droite|x60px]]
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| '''[[Acide aspartique|Aspartate]]''' — Semblable au [[Acide glutamique|glutamate]], sa [[chaîne latérale]] porte un [[Groupe fonctionnel|groupe]] [[hydrophile]] [[acide]] fortement [[Charge électrique|chargé]] négativement. Cet acide aminé est généralement situé sur la surface de la protéine, ce qui contribue à sa [[solubilité]] dans l'eau. Ce [[Résidu (biochimie)|résidu]] se lie à des [[molécule]]s ou à des [[ion]]s chargés positivement, ce qui est souvent mis à profit par les [[enzyme]]s pour se lier à des ions [[métal]]liques. Lorsqu'il est situé à l'intérieur de la protéine, l'aspartate forme généralement une liaison saline avec un résidu d'[[arginine]] ou de [[lysine]].
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! E
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| Glu
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| [[Fichier:L-Glutaminsäure - L-Glutamic acid.svg|droite|x60px]]
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| '''[[Acide glutamique|Glutamate]]''' — Semblable à l'[[Acide aspartique|aspartate]], mais avec une [[chaîne latérale]] légèrement plus longue et flexible.
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! F
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| Phe
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| [[Fichier:L-Phenylalanin - L-Phenylalanine.svg|droite|x60px]]
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| '''[[Phénylalanine]]''' — [[Acide aminé essentiel|Essentielle]] pour l'[[Homo sapiens|homme]], elle présente un [[Groupe fonctionnel|groupe]] [[Composé aromatique|aromatique]] [[phényle]] à l'extrémité de sa [[chaîne latérale]]. Il s'agit d'un [[Résidu (biochimie)|résidu]] volumineux et [[hydrophobe]], plutôt présent à l'intérieur des protéines. La phénylalanine peut être convertie en [[tyrosine]] par [[hydroxylation]].
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! G
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| Gly
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| [[Fichier:Glycin - Glycine.svg|droite|x60px]]
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| '''[[Glycine (acide aminé)|Glycine]]''' — Avec une [[chaîne latérale]] réduite à un [[atome]] d'[[hydrogène]], c'est le plus simple et le plus petit des acides aminés, et le seul acide aminé protéinogène [[Chiralité (chimie)|non chiral]]. Il ajoute de la flexibilité aux [[Polypeptide|chaînes polypeptidiques]]. Il peut s'insérer dans les espaces les plus étroits, ce qui permet notamment les structures compactes observées par exemple dans les triples hélices du [[collagène]].
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! H
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| His
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| [[Fichier:L-Histidin - L-Histidine.svg|droite|x60px]]
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| '''[[Histidine]]''' — [[Acide aminé essentiel|Essentielle]] pour l'[[Homo sapiens|homme]], elle présente un [[Groupe fonctionnel|groupe]] [[imidazole]] situé à l'extrémité de sa [[chaîne latérale]] et dont l'[[atome]] d'[[azote]] est [[Protonation|protoné]] même en milieu légèrement [[acide]]. Ce [[Résidu (biochimie)|résidu]] intervient dans de nombreuses protéines comme mécanisme régulateur pour en modifier la conformation et le fonctionnement en milieu acide tel qu'observé dans les [[endosome]]s et les [[lysosome]]s, induisant le changement conformationnel de certaines [[enzyme]]s. Cet acide aminé demeure cependant relativement rare dans les protéines.
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| Ile
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| [[Fichier:L-Isoleucin - L-Isoleucine.svg|droite|x60px]]
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| '''[[Isoleucine]]''' — [[Acide aminé essentiel|Essentielle]] pour l'[[Homo sapiens|homme]], elle présente une [[chaîne latérale]] [[aliphatique]]. Elle forme des [[Résidu (biochimie)|résidus]] [[hydrophobe]]s qui jouent un rôle important dans le [[repliement des protéines]] et tendent à occuper l'intérieur de leur structure tridimensionnelle. L'isoleucine contient un second carbone asymétrique en position β. Seul l'isomère (2''S'', 3''S'') est présent dans les protéines.
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| Xle
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| '''[[Leucine]]''' ou '''[[isoleucine]]'''.
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| Lys
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| [[Fichier:L-Lysin - L-Lysine.svg|droite|x60px]]
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| '''[[Lysine]]''' — [[Acide aminé essentiel|Essentielle]] pour l'[[Homo sapiens|homme]], elle est fonctionnellement semblable à l'[[arginine]]. Sa une longue [[chaîne latérale]] flexible est terminée par une [[charge électrique]] positive, ce qui convient à la fixation de molécules chargées négativement. C'est par exemple le cas des protéines qui se lient aux [[Acide nucléique|acides nucléiques]] que sont l'[[Acide désoxyribonucléique|ADN]] et l'[[Acide ribonucléique|ARN]]. Les [[Résidu (biochimie)|résidus]] de lysine tendent à se trouver à la surface des protéines ; lorsqu'ils se trouvent à l'intérieur, ils forment généralement des liaisons salines avec des résidus d'[[Acide aspartique|aspartate]] et de [[Acide glutamique|glutamate]]. Il existe de nombreux dérivés de la lysine formés au cours de [[Modification post-traductionnelle|modifications post-traductionnelles]] des protéines.
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| [[Fichier:L-Leucin - L-Leucine.svg|droite|x60px]]
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| '''[[Leucine]]''' — [[Acide aminé essentiel|Essentielle]] pour l'[[Homo sapiens|homme]], elle présente une [[chaîne latérale]] [[aliphatique]]. Elle forme des [[Résidu (biochimie)|résidus]] [[hydrophobe]]s qui jouent un rôle important dans le [[repliement des protéines]] et tendent à occuper l'intérieur de leur structure tridimensionnelle.
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| Met
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| [[Fichier:L-Methionin - L-Methionine.svg|droite|x60px]]
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| '''[[Méthionine]]''' — [[Acide aminé essentiel|Essentiel]] pour l'[[Homo sapiens|homme]], c'est toujours le premier acide aminé incorporé dans les protéines, dont il est parfois retiré lors de [[Modification post-traductionnelle|modifications post-traductionnelles]]. Sa [[chaîne latérale]] contient un [[atome]] de [[soufre]] portant un [[Groupe fonctionnel|groupe]] [[méthyle]] qui peut être mobilisé dans certaines réactions [[Métabolisme|métaboliques]].
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| [[Fichier:L-Asparagin - L-Asparagine.svg|droite|x60px]]
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| '''[[Asparagine]]''' — Semblable à l'[[Acide aspartique|aspartate]], mais avec un [[Groupe fonctionnel|groupe]] [[amide]] {{fchim|–CONH|2}} à la place du [[carboxyle]] –COOH terminal de la [[chaîne latérale]].
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| Pyl
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| [[Fichier:Pyrrolysine.svg|droite|x60px]]
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| '''[[Pyrrolysine]]''' — Apparentée à la [[lysine]] mais avec un [[Groupe fonctionnel|groupe]] [[azoline]] à l'extrémité de sa [[chaîne latérale]], elle n'est présente que dans certaines [[enzyme]]s liées au [[métabolisme méthanogène]] de certaines [[Archaea|archées]]. Elle est codée indirectement par le [[codon-stop]] UAG ''Ambre'' en présence d'un [[Élément PYLIS|{{nobr|élément {{Abréviation|PYLIS|Pyrrolysine Insertion Sequence}}}}]] en aval de ce codon.
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| Pro
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| [[Fichier:L-Prolin - L-Proline.svg|droite|x60px]]
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| '''[[Proline]]''' — Avec leur [[amine secondaire]] [[Composé cyclique|intracyclique]], les [[Résidu (biochimie)|résidus]] de proline sont rigides et présentent une géométrie différente de celle de tous les autres acides aminés protéinogènes. Pour cette raison, la proline termine généralement les [[Structure secondaire|structures secondaires]] telles que les [[Hélice alpha|{{nobr|hélices α}}]] et les [[Feuillet bêta|{{nobr|feuillets β}}]]. Elle est abondante dans le [[collagène]] sous forme d'[[hydroxyproline]], obtenue par [[modification post-traductionnelle]].
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| Gln
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| [[Fichier:L-Glutamin - L-Glutamine.svg|droite|x60px]]
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| '''[[Glutamine]]''' — Semblable au [[Acide glutamique|glutamate]], mais avec un [[Groupe fonctionnel|groupe]] [[amide]] {{fchim|–CONH|2}} à la place du [[carboxyle]] –COOH terminal de la [[chaîne latérale]].
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| '''[[Arginine]]''' — Fonctionnellement semblable à la [[lysine]], elle présente une longue [[chaîne latérale]] flexible terminée par un [[Groupe fonctionnel|groupe]] [[guanidine]] portant une [[charge électrique]] positive, ce qui convient à la fixation de molécules chargées négativement. C'est par exemple le cas des protéines qui se lient aux [[Acide nucléique|acides nucléiques]] que sont l'[[Acide désoxyribonucléique|ADN]] et l'[[Acide ribonucléique|ARN]]. Les [[Résidu (biochimie)|résidus]] d'arginine tendent à se trouver à la surface des protéines ; lorsqu'ils se trouvent à l'intérieur, ils forment généralement des liaisons salines avec des résidus d'[[Acide aspartique|aspartate]] et de [[Acide glutamique|glutamate]].
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| '''[[Thréonine]]''' — [[Acide aminé essentiel|Essentiel]] pour l'[[Homo sapiens|homme]], cet acide aminé présente une [[chaîne latérale]] terminée par un [[Groupe fonctionnel|groupe]] [[hydroxyle]] –OH, dont l'[[atome]] d'[[hydrogène]] est [[Labilité|labile]], de sorte que ce [[Résidu (biochimie)|résidu]] intervient souvent comme donneur d'hydrogène dans les [[enzyme]]s. La thréonine est très [[hydrophile]] et se trouve par conséquent préférentiellement à la surface des protéines solubles. Elle contient un second carbone asymétrique en position β. Seul l'isomère (2''S'', 3''R'') est présent dans les protéines.
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| Sec
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| [[Fichier:L-Selenocysteine.svg|droite|x60px]]
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| '''[[Sélénocystéine]]''' — [[Analogue structurel]] de la [[cystéine]] dans lequel un [[atome]] de [[sélénium]] remplace l'atome de [[soufre]], la sélénocystéine présente un [[Constante d'acidité|p''K''<sub>a</sub>]] et un [[potentiel d'oxydoréduction]] plus faibles que ceux de la cystéine, ce qui convient bien aux protéines [[antioxydant]]es<ref name="10.1002/bip.21581">
 +
{{Article
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| '''[[Tryptophane]]''' — [[Acide aminé essentiel|Essentielle]] pour l'[[Homo sapiens|homme]], elle présente un [[Groupe fonctionnel|groupe]] [[Composé aromatique|aromatique]] [[indole]] à l'extrémité de sa [[chaîne latérale]]. Il s'agit d'un [[Résidu (biochimie)|résidu]] volumineux et [[hydrophobe]], plutôt présent à l'intérieur des protéines. Ses [[Résidu (biochimie)|résidus]] présentent une [[fluorescence]] [[Solvatochromisme|solvatochrome]]. C'est un [[Précurseur (chimie)|précurseur]] de la [[sérotonine]].
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! X
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| Xaa
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| Indique la présence d'un acide aminé indéterminé.
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! Y
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| Tyr
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| [[Fichier:L-Tyrosin - L-Tyrosine.svg|droite|x66px]]
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| '''[[Tyrosine]]''' — Dérivée de la [[phénylalanine]] par [[hydroxylation]], la tyrosine présente un [[Groupe fonctionnel|groupe]] [[Composé aromatique|aromatique]] [[Phénol (groupe)|phénol]] à l'extrémité de sa [[chaîne latérale]]. Il s'agit d'un [[Résidu (biochimie)|résidu]] volumineux. C'est un [[Précurseur (chimie)|précurseur]] de la [[mélanine]], de l'[[adrénaline]] et des [[Hormone thyroïdienne|hormones thyroïdiennes]]. Elle est également [[Fluorescence|fluorescente]], bien que cette fluorescence soit généralement interrompue par transfert d'énergie à des résidus de [[tryptophane]].
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| '''[[Acide glutamique|Glutamate]]''' ou '''[[glutamine]]'''.
 
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Version du 31 mars 2019 à 03:15

Un acide aminé protéinogène est un acide aminé incorporé dans les protéines lors de la traduction de l'ARN messager par les ribosomes1. Il existe en tout 22 acides aminés protéinogènes, ce qualificatif étant forgé à partir de racines grecques signifiant précisément « qui donne naissance aux protéines ». Parmi ceux-ci, 20 acides aminés, dits acides aminés standards, sont codés directement par un codon de l'ADN nucléaire. Deux autres acides aminés protéinogènes sont codés indirectement par des codons-stop qui sont recodés en codons d'acides aminés en présence de séquences d'insertion particulières, appelées élément SECIS pour la sélénocystéine et élément PYLIS pour la pyrrolysine. La pyrrolysine n'est présente que dans les protéines de certaines archées méthanogènes, de sorte que les eucaryotes et les bactéries n'utilisent que 21 acides aminés protéinogènes.

Bien qu'elle présente une chaîne latérale identique à celle de la méthionine, la N-formylméthionine est parfois considérée comme un 23e acide aminé protéinogène car, chez les procaryotes ainsi que dans les mitochondries et les chloroplastes des eucaryotes, c'est elle qui est incorporée par les ribosomes à la place de la méthionine au début des chaînes polypeptidiques lors de la traduction de l'ARN messager ; ce résidu est souvent éliminé par la suite par modification post-traductionnelle de la protéine néoformée2. Diagramme organisant les 20 acides aminés protéinogènes standard de la biochimie, hormis la pyrrolysine et la sélénocystéine.

Le corps humain est capable de synthétiser 12 des 21 acides aminés protéinogènes qu'il utilise, tandis que neuf d'entre eux, dits acides aminés essentiels, doivent lui être apportés par l'alimentation : histidine, isoleucine, leucine, lysine, méthionine, phénylalanine, thréonine, tryptophane et valine.

En revanche, les acides aminés non protéinogènes peuvent être incorporés dans les protéines au cours de modifications post-traductionnelles, comme le γ-carboxyglutamate ou l'hydroxyproline, voire être totalement absents des protéines, comme l'acide γ-aminobutyrique ou la DOPA.

Structure des acides aminés protéinogènes

La planche ci-dessous présente la structure non ionisée des 22 acides aminés protéinogènes ; en solution aqueuse à pH physiologique, les fonctions carboxyle –COOH et amine Modèle:Fchim sont ionisées en carboxylate –COO– et ammonium Modèle:Fchim, les espèces chimiques correspondantes sont des zwitterions.

Modèle:Acides aminés

Propriétés chimiques

Le tableau ci-dessous résume les principales propriétés chimiques des acides aminés protéinogènes et de leur chaîne latérale. Les valeurs proposées pour le point isoélectrique et les constantes d'acidité sont celles de l'université de Calgary en Alberta.

Acide aminé Abrév. Masse (Da) pI Rayon
de van der
Waals 		pKa1
(α-COOH) 		pKa2
(α-+NH3) 		Chaîne latérale
pKR Structure Nature
Alanine A Ala 89,09404 6,00 67 2,34 9,60 Modèle:Fchim Hydrophobe
Arginine R Arg 174,20274 10,76 148 2,17 9,04 12,48 Modèle:Fchim–[[Guanidine|Modèle:Fchim]] Polaire, très basique
Asparagine N Asn 132,11904 5,41 96 2,02 8,80 Modèle:Fchim Polaire
Aspartate D Asp 133,10384 2,77 91 1,88 9,60 3,65 Modèle:Fchim Polaire, acide
Cystéine C Cys 121,15404 5,07 86 1,96 10,70 8,33 Modèle:Fchim HydrophobeErreur de référence : Balise fermante </ref> manquante pour la balise <ref>
V Val
L-Valin - L-Valine.svg
 Valine — Essentielle pour l'homme, elle présente une chaîne latérale aliphatique. Il forme des résidus hydrophobes qui jouent un rôle important dans le repliement des protéines et tendent à occuper l'intérieur de leur structure tridimensionnelle.
W Trp
L-Tryptophan - L-Tryptophan.svg
 Tryptophane — Essentielle pour l'homme, elle présente un groupe aromatique indole à l'extrémité de sa chaîne latérale. Il s'agit d'un résidu volumineux et hydrophobe, plutôt présent à l'intérieur des protéines. Ses résidus présentent une fluorescence solvatochrome. C'est un précurseur de la sérotonine.
X Xaa Indique la présence d'un acide aminé indéterminé.
Y Tyr
L-Tyrosin - L-Tyrosine.svg
 Tyrosine — Dérivée de la phénylalanine par hydroxylation, la tyrosine présente un groupe aromatique phénol à l'extrémité de sa chaîne latérale. Il s'agit d'un résidu volumineux. C'est un précurseur de la mélanine, de l'adrénaline et des hormones thyroïdiennes. Elle est également fluorescente, bien que cette fluorescence soit généralement interrompue par transfert d'énergie à des résidus de tryptophane.
Z Glx Glutamate ou glutamine.
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